A Conserved Basic Patch and Central Kink in the Nipah Virus Phosphoprotein Multimerization Domain Are Essential for Polymerase Function

Lo, Michael K. ; Spiropoulou, Christina F. ; et al.

In: Structure, Jg. 27 (2019-04-01), S. 660-660

Online unknown

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Summary Nipah virus is a highly lethal zoonotic pathogen found in Southeast Asia that has caused human encephalitis outbreaks with 40%–70% mortality. NiV encodes its own RNA-dependent RNA polymerase within the large protein, L. Efficient polymerase activity requires the phosphoprotein, P, which tethers L to its template, the viral nucleocapsid. P is a multifunctional protein with modular domains. The central P multimerization domain is composed of a long, tetrameric coiled coil. We investigated the importance of structural features found in this domain for polymerase function using a newly constructed NiV bicistronic minigenome assay. We identified a conserved basic patch and central kink in the coiled coil that are important for polymerase function, with R555 being absolutely essential. This basic patch and central kink are conserved in the related human pathogens measles and mumps viruses, suggesting that this mechanism may be conserved.

Titel:	A Conserved Basic Patch and Central Kink in the Nipah Virus Phosphoprotein Multimerization Domain Are Essential for Polymerase Function
Autor/in / Beteiligte Person:	Lo, Michael K. ; Spiropoulou, Christina F. ; Hotard, Anne L. ; Bruhn, Jessica F. ; Erica Ollmann Saphire
Link:	View record at OpenAIRE (Volltext) https://doi.org/10.1016/j.str.2019.01.012
Zeitschrift:	Structure, Jg. 27 (2019-04-01), S. 660-660
Veröffentlichung:	Elsevier BV, 2019
Medientyp:	unknown
ISSN:	0969-2126 (print)
DOI:	10.1016/j.str.2019.01.012
Schlagwort:	Models, Molecular Protein Conformation, alpha-Helical Viral protein viruses Genetic Vectors Gene Expression RNA-dependent RNA polymerase Genome, Viral Biology Crystallography, X-Ray medicine.disease_cause Article Viral Proteins 03 medical and health sciences chemistry.chemical_compound Structural Biology RNA polymerase Escherichia coli medicine Humans Protein Interaction Domains and Motifs Amino Acid Sequence Cloning, Molecular Molecular Biology Conserved Sequence Polymerase 030304 developmental biology Coiled coil 0303 health sciences Binding Sites Sequence Homology, Amino Acid 030302 biochemistry & molecular biology Nipah Virus Viral nucleocapsid DNA-Directed RNA Polymerases Phosphoproteins RNA-Dependent RNA Polymerase biology.organism_classification Virology Recombinant Proteins Mumps virus chemistry Measles virus Phosphoprotein biology.protein Protein Multimerization Sequence Alignment Protein Binding Henipavirus
Sonstiges:	Nachgewiesen in: OpenAIRE Rights: OPEN

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