Glutamine-330 is not essential for activity in isopenicillin N synthase from Aspergillus nidulans

Baldwin, Jack E. ; Christosper J Schofield ; et al.

2016

Online unknown

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The non-heme ferrous dependent oxidase isopenicillin N synthase (IPNS) catalyses the biosynthesis of isopenicillin N from a tripeptide substrate. The crystal structure of Aspergillus nidulans IPNS complexed to manganese reveals a six co-ordinate metal ligated by two water molecules and four protein ligands: His-214, His-270, Asp-216 and Gln-330 (the penultimate C-terminal residue). Modification of Gln-330 to Ala or Leu, or deletion of 2 or 6 residues from the C-terminus resulted in lowering of specific activity; no activity was observed after deletion of 8 residues. The results demonstrate that metal ligation by Gln-330 is not required for catalytic activity.© 1997 Federation of European Biochemical Societies.

Titel:	Glutamine-330 is not essential for activity in isopenicillin N synthase from Aspergillus nidulans
Autor/in / Beteiligte Person:	Baldwin, Jack E. ; Christosper J Schofield ; Sami, Malkit ; Roach, Peter L. ; Toby J.N. Brown
Link:	View record at OpenAIRE (Volltext) https://doi.org/10.1016/s0014-5793(97)00176-2
Veröffentlichung:	2016
Medientyp:	unknown
DOI:	10.1016/s0014-5793(97)00176-2
Schlagwort:	Threonine Dioxygenase Glutamine Molecular Sequence Data Biophysics Isopenicillin N synthase Tripeptide Biochemistry Aspergillus nidulans Structure-Activity Relationship chemistry.chemical_compound Biosynthesis Structural Biology Genetics Amino Acid Sequence Binding site Molecular Biology Oxidase test Binding Sites Sequence Homology, Amino Acid biology Chemistry Cell Biology Penicillin biology.organism_classification Recombinant Proteins Kinetics Mutation Mutagenesis, Site-Directed biology.protein l-δ-(α-Aminoadipoyl)-l-cysteinyl-d-valine Oxidoreductases Oxidase
Sonstiges:	Nachgewiesen in: OpenAIRE Sprachen: English Language: English Rights: OPEN

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