Chemical modification of the essential arginine residues of pyruvate dehydrogenase prevents its phosphorylation by kinase

Zemskova, M.A. ; Ls, Khailova ; et al.

In: FEBS Letters, Jg. 394 (1996-09-23), S. 96-98

Online unknown

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The mechanism of regulatory phosphorylation of the pyruvate dehydrogenase component (E1) of muscle pyruvate dehydrogenase complex was studied. Chemical modification of the arginine residues essential for substrate binding was shown to prevent incorporation of 32P from [γ-32P]ATP into E1 catalyzed by kinase and to exclude completely the interaction of holo-E1 with pyruvate. It is proposed that negatively charged phosphoseryl residues may compete with pyruvate for the active site arginine and thereby block the substrate binding.

Titel:	Chemical modification of the essential arginine residues of pyruvate dehydrogenase prevents its phosphorylation by kinase
Autor/in / Beteiligte Person:	Zemskova, M.A. ; Ls, Khailova ; Nyukhalkina, I.A. ; Ns, Nemerya
Link:	View record at OpenAIRE (Volltext) https://doi.org/10.1016/0014-5793(96)00871-x
Zeitschrift:	FEBS Letters, Jg. 394 (1996-09-23), S. 96-98
Veröffentlichung:	Wiley, 1996
Medientyp:	unknown
ISSN:	0014-5793 (print)
DOI:	10.1016/0014-5793(96)00871-x
Schlagwort:	Pyruvate decarboxylation Kinase Pyruvate dehydrogenase lipoamide kinase isozyme 1 Pyruvate dehydrogenase kinase Biophysics Pyruvate Dehydrogenase Complex Pyruvate dehydrogenase phosphatase Arginine Biochemistry Phosphoserine Structural Biology Pyruvic Acid Genetics Animals Phosphorylation Dihydrolipoyl transacetylase Columbidae Muscle, Skeletal Molecular Biology Binding Sites Chemistry Cell Biology Pyruvate dehydrogenase complex Pyruvate carboxylase Pyruvate dehydrogenase Thiamine Pyrophosphate Oxoglutarate dehydrogenase complex Protein Kinases
Sonstiges:	Nachgewiesen in: OpenAIRE Rights: OPEN

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