The essential role of Glu-185 and Tyr-354 residues in the ferroxidase activity of Saccharomyces cerevisiae Fet3

Maria Carmela Bonaccorsi di Patti ; Angela Pia Camuti ; et al.

In: FEBS Letters, , Heft 2-3, S. 283-286

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The structural determinants required for ferroxidase activity by the yeast multicopper oxidase Fet3 have been partially clarified by site-directed mutagenesis based on homology modeling. Glu-185 and Tyr-354 were substituted with Ala and Phe, respectively. Fet3 E185A retained ca. 5% residual ferroxidase catalytic efficiency, and almost 40% oxidase efficiency. On the other hand, Fet3 Y354F exhibited 50% residual efficiency as a ferroxidase and more than 70% as an oxidase. These results provide new insights in the mechanism of iron binding and oxidation by Fet3, establishing the essential role of Glu-185 and Tyr-354, and allowing to dissect ferroxidase from non-iron oxidase activity.

Titel:	The essential role of Glu-185 and Tyr-354 residues in the ferroxidase activity of Saccharomyces cerevisiae Fet3
Autor/in / Beteiligte Person:	Maria Carmela Bonaccorsi di Patti ; Angela Pia Camuti ; Lania, Amalia ; Musci, Giovanni ; Maria Rosa Felice
Link:	View record at OpenAIRE (Volltext)
Zeitschrift:	FEBS Letters, , Heft 2-3, S. 283-286
Veröffentlichung:	Federation of European Biochemical Societies. Published by Elsevier B.V.
Medientyp:	unknown
ISSN:	0014-5793 (print)
DOI:	10.1016/S0014-5793(00)01435-6
Schlagwort:	Saccharomyces cerevisiae Proteins Recombinant Fusion Proteins Saccharomyces cerevisiae Biophysics Glutamic Acid Multicopper oxidase Ferroxidase activity Biochemistry Catalysis Ferroxidase Structure-Activity Relationship Structural Biology Fet3 Iron homeostasis Genetics Homology modeling Site-directed mutagenesis Molecular Biology Oxidase test biology Chemistry Mutagenesis Ceruloplasmin Cell Biology biology.organism_classification biology.protein Tyrosine
Sonstiges:	Nachgewiesen in: OpenAIRE Sprachen: English Language: English Rights: OPEN

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