The N-terminal part of bacteriophage P2 capsid protein is essential for postassembly maturation of P2 and P4 capsids.

Bjerve, K ; Lindqvist, BH

In: Virology, Jg. 224 (1996-10-15), Heft 2, S. 568-72

academicJournal

During capsid assembly of bacteriophage P2 and its satellite phage P4, gpN undergoes proteolytic cleavage with the removal of the first 31 amino acids. The truncated protein gpN* is unable to support formation of viable phages in complementation tests. A c-myc antigenic epitope (EQKLISEEDL) exchanged for eleven amino acids in the amino terminal part of gpN results in both proteolytic processing of gpN::c-myc as well as assembly of P2 and P4 procapsid-like structures, but gpN::c-myc failed, like N*, to support the production of infectious P2 and P4 particles.

Titel:	The N-terminal part of bacteriophage P2 capsid protein is essential for postassembly maturation of P2 and P4 capsids.
Autor/in / Beteiligte Person:	Bjerve, K ; Lindqvist, BH
Zeitschrift:	Virology, Jg. 224 (1996-10-15), Heft 2, S. 568-72
Veröffentlichung:	New York, Academic Press., 1996
Medientyp:	academicJournal
ISSN:	0042-6822 (print)
DOI:	10.1006/viro.1996.0566
Schlagwort:	Bacteriophage P2 physiology Bacteriophage P2 ultrastructure Capsid chemistry Capsid ultrastructure Proto-Oncogene Proteins c-myc metabolism Structure-Activity Relationship Bacteriophage P2 metabolism Capsid metabolism Virus Assembly
Sonstiges:	Nachgewiesen in: MEDLINE Sprachen: English Publication Type: Journal Article; Research Support, Non-U.S. Gov't Language: English [Virology] 1996 Oct 15; Vol. 224 (2), pp. 568-72. MeSH Terms: Virus Assembly* ; Bacteriophage P2 / metabolism ; Capsid / metabolism ; Bacteriophage P2 / physiology ; Bacteriophage P2 / ultrastructure ; Capsid / chemistry ; Capsid / ultrastructure ; Proto-Oncogene Proteins c-myc / metabolism ; Structure-Activity Relationship Substance Nomenclature: 0 (Proto-Oncogene Proteins c-myc) Entry Date(s): Date Created: 19961015 Date Completed: 19961203 Latest Revision: 20061115 Update Code: 20240513

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