Essential role of a family-32 carbohydrate-binding module in substrate recognition by Clostridium thermocellum mannanase CtMan5A.

Mizutani, K ; Sakka, M ; et al.

In: FEBS letters, Jg. 588 (2014-05-02), Heft 9, S. 1726-30

academicJournal

The family-5 glycoside hydrolase domain (GH5) and the family-32 carbohydrate-binding module (CBM32) of Clostridium thermocellum mannanase CtMan5A, along with their genetically inactivated derivatives, were collectively or separately expressed. Their catalytic and substrate-binding abilities were measured to investigate importance of CBM32 in substrate recognition by CtMan5A. Characterization of the truncated derivatives of CtMan5A and isothermal calorimetry analysis of the interaction between the inactivated proteins and mannooligosaccharides suggested that GH5 and CBM32 collectively formed a substrate-binding site capable of accommodating a mannotetraose unit in CtMan5A. This suggested that CBM32 directly participated in the substrate recognition required for catalytic action.

Titel:	Essential role of a family-32 carbohydrate-binding module in substrate recognition by Clostridium thermocellum mannanase CtMan5A.
Autor/in / Beteiligte Person:	Mizutani, K ; Sakka, M ; Kimura, T ; Sakka, K
Zeitschrift:	FEBS letters, Jg. 588 (2014-05-02), Heft 9, S. 1726-30
Veröffentlichung:	Jan. 2016- : West Sussex : John Wiley & Sons Ltd. ; <i>Original Publication</i>: Amsterdam, North-Holland on behalf of the Federation of European Biochemical Societies., 2014
Medientyp:	academicJournal
ISSN:	1873-3468 (electronic)
DOI:	10.1016/j.febslet.2014.03.022
Schlagwort:	Adsorption Amino Acid Substitution Binding Sites Hydrolysis Oligosaccharides chemistry Protein Binding Protein Structure, Tertiary Bacterial Proteins chemistry Clostridium thermocellum enzymology Mannosidases chemistry
Sonstiges:	Nachgewiesen in: MEDLINE Sprachen: English Publication Type: Journal Article Language: English [FEBS Lett] 2014 May 02; Vol. 588 (9), pp. 1726-30. <i>Date of Electronic Publication: </i>2014 Mar 19. MeSH Terms: Bacterial Proteins / chemistry ; Clostridium thermocellum / enzymology ; Mannosidases / *chemistry ; Adsorption ; Amino Acid Substitution ; Binding Sites ; Hydrolysis ; Oligosaccharides / chemistry ; Protein Binding ; Protein Structure, Tertiary Contributed Indexing: Keywords: Carbohydrate-binding module; Clostridium thermocellum; Mannanase; Substrate recognition Substance Nomenclature: 0 (Bacterial Proteins) ; 0 (Oligosaccharides) ; 70281-35-5 (mannopentaose) ; EC 3.2.1.- (Mannosidases) Entry Date(s): Date Created: 20140325 Date Completed: 20140627 Latest Revision: 20140430 Update Code: 20240513

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